terça-feira, 15 de março de 2011

Fisiologia - Músculo

01. Tipos de músculos quanto à função
- Músculo estriado esquelético
- Músculo estriado cardíaco
- Músculo liso: forma, movimento, mantêm as dimensões do órgão

02. Estrutura do aparelho contrátil no músculo esquelético
Miofibrilas formadas por filamentos grossos e delgados
Miofibrilas formam sarcômeros (unidade básica contrátil)



03. Citoesqueleto
Unem as duas tramas de filamentos grossos e delgados em uma geometria miofibrilar precisa no sarcômero e também filamentos intermediários que ligam os sarcômeros das miofibrilas adjacentes
Elementos principais: titina e nebulina

Titina:
- ligam elementos transversais do citoesqueleto a partir da trama do filamento grosso
- Pode atuar como modelo para a formaçao do filamento grosso

Nebulina:
- cada filamento delgado tem uma única moléculas longa de nebulina que estabelece o comprimento de 1,05 μm
- parece ser ausente em M. cardíaco e M. liso

0.4 Filamentos delgados
- Componentes ubíquos (universal) em todas as células nucleadas
- duas proteínas principais: actina e tropomiosina
- Actina: polimeriza-se no citoplasma, massa de 43.000 dáltons, forma filamentos com duas cadeias em trança.
- Tropomiosina: forma de bastão, dois peptídeos com forma estrutural em α-hélice estão enrolados formando uma super-hélice longa, rígida e insolúvel

Organização
- Os filamentos delgados estão ancorados no disco Z, por serem moléculas polares encontram-se apontando para direções opostas formando uma estrutura hexagnal em torno de cada filamento grosso

0.5 Filamentos grossos
- 470.000 dáltons
- miosina
- única molécula de titina em cada metade do filamento
- seis polipeptídios diferentes
- um par de cadeias grandes e pesadas em forma de bastão com duas estruturas em α-hélice formando uma super-hélice, na extremidade de cada cadeia uma estrutura globular terciária, formando duas “cabeças”
- um par de cadeias leves associados com a molécula de miosina
-Tripsina e papaína podem clivar a miosina

0.6 Interações entre pontes cruzadas
- Miosina pode catalisar a hidrolise de trifosfato adenosina (ATP) para produzir difosfato adenosina (ADP) e fósforo inorgânico (P i) no entanto a ATPase é inibida pela alta concentração de magnésio na célula
- músculo relaxado: actina e miosina não interagem
- Com a estimulação de íons Ca++  ATP, ADP + P se ligam à cabeça de miosina aumentando sua afinidade pela atctina
- Com a liberação de ADP + P e interaão de ATP a afinidade diminui
- A dissociação de ATP em ADP + P causa a dissociação da miosina e actina
- Os produtos ADP+P permanecem ligados à miosina que esta agora com alto valor energético e alta afinidade renovada


0.7 Ciclo das pontes cruzadas e contração
- A transdução quimiomecânica envolve mudanças conformacionais nas pontes cruzadas produzindo encurtamento do filamento e produção de força
- no músculo em repouso actina e miosina n estão ligadas
- a cabeça se liga à actina numa conformação de 90º
-quando ADP e P são liberados a cabeça de miosina muda sua conformação para 45º causando interdigitação entre os filamentos grosso e delgados
- o complexo AM tem alta afinidade por ATP, e essa ligação causa o desligamento da ponte cruzada
- a hidrolise do ATP causa mudança conformacional da cabeça de miosina para 90º favorecendo a ligação com a actina
- o movimento resultante é igual a 10 nm e a força gerada é de 3-5 Tera newtons



0.8 Biofísica do sistema contrátil
Relação força-comprimento e o mecanismo de deslizamento do filamento
- Filamentos grossos e delgados aumento sua sobreposição durante a contração
- A geração da forma depende do comprimento do músculo
- Contração isométrica: contração em comprimento constante
- Tensão (força/ área): proporcionais ao numero de pontes cruzadas atuando



0.9 Relações velocidade-tensão e ciclo de contração
- Contração Isotônica: contração mantida sob carga constante
- A velocidade de contraçao depende do numero de sarcômeros da cérli

Tipos Contrações Musculares
- Isométrica: não altera comprimento
- Isotônica: altera comprimento
- Isocinética: Velocidade de encurtamento do músculo permanece constante



















Fisiologia do Berne e Levy, 4ª Edição pág 255-266





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